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为什么蜘蛛丝要比其他大部分的生物材料都要强韧呢？维尔茨堡大学和美因兹大学的科学家通过合作，找到了这个问题的答案。研究发现，蜘蛛丝的蛋白质结构域中含有天然的甲硫氨酸。这种氨基酸使蛋白质具有可塑性，能从基础上增加蛋白质结构域之间的结合强度。这一研究已发表在《自然通讯》期刊上。

维尔茨堡大学生物技术与生物物理系的讲师Hannes Neuweiler领导了这项实验。他已经研究蛛丝蛋白长达好几年，更准确地说是研究这种分子的性能。Neuweiler说，“蜘蛛丝是自然界中最坚硬的材料之一。它的强度优于如一些高科技纤维，如凯夫拉纤维或者碳纤维。”蜘蛛丝特有的韧性与弹性，使得它在工业领域极具吸引力。无论是在航空、纺织业还是医药行业，这种材料都具有巨大的潜在应用。

目前，合成的蜘蛛丝已进入了大规模的工业生产，能运用在各种产品中。但是，它并不具有和自然界中的蜘蛛丝一样优良的力学性能。维尔茨堡大学的研究者们获得的一些新的发现，可能有助于弥补这些缺点。

Neuweiler表示，“我们发现蜘蛛能利用一种特定的甲硫氨酸，以前所未知的方式将蛛丝蛋白紧密连接在一起。”大自然利用有限的20种不同的氨基酸构建了所有的蛋白质，而这些蛋白质几乎参与了生命体构建的所有过程。在合成线性的氨基酸链之后，大部分的蛋白质会被进一步折叠为高度有序的三维结构。

天然氨基酸根据其侧链的性质，可以大致被分为两类。其中，疏水侧链在水中的溶解度很低。它们通常位于蛋白质的核心并以稳定的折叠状态存在。亲水型侧链或者是水溶性侧链往往存在于蛋白质的表面，具有多种的功能。甲硫氨酸属于疏水氨基酸类，但它在大多数的蛋白质中都很罕见。Neuweiler说，“到目前为止，分子生物学家很少关注这种氨基酸。相比于其他的蛋白质，研究人员都认为侧链上的甲硫氨酸不具有重要功能。”

但是，这一观念可能会被改变。与其他19种天然的氨基酸组成的侧链相比，由甲硫氨酸构成的侧链具有非常高的灵活性。Neuweiler等人证明，蜘蛛能利用甲硫氨酸的这一特性，将大量的甲硫氨酸集中在蛛丝蛋白末端结构域的核心区域中。而甲硫氨酸能将柔韧性传递给了整个结构域，从而使结构域具有延展性。

传统上，蛋白质被认为是刚体（运动中和受力后，形状和大小不变，而且内部各点的相对位置不变）。然而，最近更多研究开始强调蛋白质动力学对蛋白质功能的重要性。Neuweiler表示，“甲硫氨酸就像一把可塑形的钥匙，能改变所在结构域的结构，使其与锁相配对。因此，它能使蛛丝蛋白彼此之间紧密连接。”这种影响在本质上提升了蛋白质末端结构域之间的黏连强度。由蛋白质疏水核中的甲硫氨酸建立的这种延伸结构，能够显著地改善蛋白质的功能。

Neuweiler等人正在进行一些相关基础实验。其中一名研究人员说：“我们的研究旨在通过理解蛋白质的结构、蛋白质动力学与蛋白质功能的关系，做出一些基础性的发现。”与此同时，他期望这些新的发现能对设计与开发新蛋白质领域以及材料科学领域产生影响。

他还表示，在蛋白质的核心区域加入甲硫氨酸，能改善蛋白质的功能或者创造出新的蛋白质功能。在Neuweiler看来，通过人工个改变丝蛋白结构域的甲硫氨酸含量，将能控制合成材料的力学性能。

他们计划进行一项对比实验，评价在其他种类的蜘蛛和蜘蛛不同丝腺产生的蛛丝蛋白中甲硫氨酸的作用。此外，他们想在来自其他生物体的蛋白质中加入甲硫氨酸，以改善或提高这些蛋白质的功能。

编辑：王星

责任编辑：唐闻佳

来源：环球科学、维尔茨堡大学